VO Biochemie, Prof. Duschl, Schlagwortsammlung
Aus BioSalzburg
Zu Kapitel 2: Aminosäuren und Peptide
• Histone: Im Zellkern, um sie herum wickelt sich die DNA auf
• Keratin: Hornstoff, in Nägeln, Haaren...
• Kollagene: Im Bindegewebe, kann Botenstoffe aussenden
• Amylase: spaltet Stärke in Zucker, ein Verdauungsenzym im Speichel
• Proteinkinase A: bei DNA
• Acetyltransferase: bei DNA
• Hämoglobin: O2 Transport im Blut
• Myoglobin: entzieht Hämoglobin das O2 und stellt es den Muskeln zur Verfügung
• Rhodopsin: Sehstoff im Auge ( eh kloa )
• Essentielle Aminosäuren: Histidin H, Isoleucin I, Lysin K, Methionin M, Phenylalanin F, Threonin T, Tryptophan W, Valin V
• Cystein: einzige proteinogene AS welche Disulfidbrücken bilden kann
• Tryptophan, Tyrosin, Phenylalanin: zeigen Absorption von UV-Licht um 280nm
• Peptidbindung: Verbindung zweier AS über Carboxyl- und Aminogruppe durch Abspaltung von Wasser
Zu Kapitel 3: Proteine, Struktur und Funktion
• Porin: Tunnelprotein in Membran von E. coli, kontrollierte „Löcher“, lassen bestimmte Durchlässigkeit zu
• Ferrichrom: Eisentransportprotein
• Oxytocin: Peptidhormon
• Titin: Muskelprotein ( größtes bekanntes Protein, 27.000 AS )
• 1 Dalton: ein Zwölftel des Atomgewichts vom Isotop 12C
• Bone Morphogenetic Protein BMP-2: Knochenwachstumsfaktor, nicht dauerhaft denaturierbar
• Lysozym: Protease, also ein proteinspaltendes Enzym, Wechselzahl 0,5
• Interleukin-4: Cytokin mit immunregulierender Wirkung
Zu Kapitel 4: Enzyme
• DNA-Polymerase: synthetisiert DNA-Strang, Wechselzahl 15
• Carboanhydrase: bildet H2CO3 aus Kohlendioxid und Wasser, Wechselzahl 600.000
• Katalase: Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff, Wechselzahl 40.000.000
• Chymotrypsin: Protease, spaltet Peptidbindungen ( aromatische oder große unpolare Seitenketten ). Es ist ein Verdauungsenzym, gehört zur Gruppe der Serinproteasen. Es entsteht durch enzymatische Spaltung von Chymotrypsogen ( Proenzym ), welche durch Trypsin ( auch Serinprotease ) vollzogen wird. Trypsin wiederum entsteht durch Spaltung von Trypsinogen, welches seinerseits von Enteropeptidase gespalten wird.
• Serinproteasen: beim Reaktionsmechanismus spielt ein Serinrest der Protease eine große Rolle ( Bsp.: Trypsin, Chymotrypsin, Elastase, Thrombin )
• Enteropeptidase: Serinprotease, spaltet Trypsinogen um Trypsin herzustellen. Höchst spezifisch.
• Trypsin: Serinprotease, spaltet Lysin und Arginin
• Elastase: Serinprotease, spaltet kleine, ungeladene Seitenketten
• Saure Proteasen: Bsp.: Pepsin, HIV-1 Protease
• Zinkproteasen: Bsp.: Carboxypeptidase A und B
• Thiol-Proteasen: Bsp.: Papain, Cathepsin B
Zu Kapitel 5: Kohlenhydrate
• Kohlenhydrate: Verbindungen formal aus Kohlenstoff und Wasserstoff aufgebaut
• Einfachste Zucker: Triosen; Zucker haben also mindestens 3 C-Atome
• Aldosen: Mit Aldehydgruppe ( COH )
• Ketosen: Mit Ketogruppe ( CO )
• Asymmetriezentrum: C-Atom mit unterschiedlichen Liganden
• Epimere: Zucker mit einem Asymmetriezentrum
• Tetrosen: Zucker mit vier C-Atomen. Sind eher selten
• Pentosen/ Hexosen: 5 bzw. 6 C-Atome; ihnen entsprechen die meisten biologisch wichtigen Zucker
• Glucose: wichtigste Hexose, nimmt beim Energiestoffwechsel der Zelle eine zentrale Rolle ein
• Ribose/ Desoxyribose: wichtigste Pentosen; liegen in den Nukleinsäuren vor ( RNS/ DNS ); Ribose ist weiters Bestandteil von ATP, von NADH sowie von NADPH. Desoxyribose ist desoxydiert, folglich also leichter als Ribose. Aus diesem Grund kann DNS leicht durch Dichtegradientenzentrifugation leicht von RNS getrennt werden ( ohne die Desoxy-Form wäre DNS chemisch viel leichter angreifbar ).
• ATP: Energieübertragungsmolekül
• NADH/ NADPH: Coenzyme
• D-/L-Glyceraldehyd: C3-Aldosen
• Dihydroxyaceton: C3-Ketose
• D-Erythrose/ D-Threose: C4- Aldosen
• D-Fructose: C5-Ketose
• D-Ribose/ D-Arabinose/ D-Xylose/ D-Lyxose: C5-Aldosen
• D od. F Allose/Altrose/Glucose/Mannose/Gulose/Idose/Galactose/Talose: C6-Aldosen
• Anomere: homologe Ringformen ( häufigste Form von Zuckern; kommen selten in offenkettiger Form vor! )
• Pyran: 6er Zuckerring
• Furan: 5er Zuckerring
• Vorzeichen α bei Anomeren: eine Form des Ringes; wenn höchste Stabilität nicht gegeben ist, also die OH-Gruppen nicht abwechselnd nach oben und unten schauen.
• Vorzeichen β bei Anomeren: zweite Form des Ringes; bei höchster Stabilität, also abwechselnder Folge von OH oben und unten
• α-D-Fructofuranose: folglich ein 5er Zuckerring ohne höchster Stabilität
• β-D-Glucose: folglich ein 6er Zuckerring mit höchster Stabilität
• Sessel-Konformation: hauptsächliche Konformation, in der Hexosenringzucker vorliegen. Sehr stabil
• Wannen- oder Bootsform: seltenere Hexosenringzucker-Konformation, weniger stabil
• Envelope-Form: die Konformation, in der Pentosenringe vorliegen
• Reduzierende Zucker: freie Aldehydgruppen lassen sich durch milde Agenzien oxidieren ( Aus COH wird COO- )
• Glucoseoxidase: Enzym mit sehr hoher Substratspezifität, welches verwendet wird, um Blutglucose nachzuweisen.
• O-glycosidische Bindung: Bindung eines Zuckers an Alkohol, indem sich zwei OH-Gruppen unter Abspaltung von Wasser verbinden
• N-glycosidische Bindung: Bindung eines Zuckers an ein Amin, indem sich eine OH-Gruppe und eine NH-Gruppe unter Abspaltung von Wasser verbinden.
• Disaccharide: Zweifachzucker
• Saccharose: Verbindung einer α-D-Glucopyranose mit einer β-D-Fructofuranose
• Lactose: Milchzucker, wichtigstes Kohlenhydrat in der Milch. Verbindung einer β-D-Galactopyranose mit einer α-D-Glucopyranose
• Maltose: Malzzucker, u.a. ein Abbauprodukt der Stärke in Malz. Verbindung von zwei α-D-Glucopyranosen.
• Oligosaccharide: Mehrfachzucker aus 3-9 Monomeren. Kommen frei eher selten vor.
• Polysaccharide: Mehrfachzucker. Gehören zu den wichtigsten strukturgebenden Komponenten. Können von sehr weich bis sehr weich sein. Weiters sind sie für die Speicherung von Glucose unabdingbar wichtig.
• Murein/ Cellulose/ Xyloglucan/ Chitin/ Hyaluronsäure: Struktur-Kohlenhydrate
• Dextran/ Agarose/ Carragenan/ Hyaluronsäure: wasserbindendes Kohlenhydrat
• Amylose/ Amylopectin/ Inulin/ Glycogen: Reserve-Kohlenhydrate
• Glycolyse: Zuckerspaltung
• Ablauf der Glycolyse: Glucose; Glucose 6-Phosphat; Fructose 6-Phosphat; Fructose1,6-bisphosphat; Glyceraldehyd 3-Phosphat; Dihydroxyacetonphosphat; 2x Glyceraldehyd 3-Phosphat; 2x 1,3-Bisphosphoglycerat; 2x 3-Phosphoglycerat; 2x 2-Phosphoglycerat; 2x Phosphoenolpyruvat; 2x Pyruvat
• Nettoausbeute der Glycolyse: 2 verbrauchte/ 4 gewonnene ATP = 2 ATP + 2 NADH
• Gluconeogenese: Bildung von Zucker aus Pyruvat; grossteils eine rückwärts laufende Glycolyse, es werden auch die gleichen Enzyme verwendet. Sie läuft vor allem dann ab, wenn mehr Energie als benötigt zu Verfügung steht. Dann wird Glucose produziert und in Form von Glycogen bzw. Stärke ( bei Pflanzen ) als Reservezucker gelagert.
• Drei kritische Reaktionen: in Glycolyse und in Glyconeogenese kommen drei, durch hohe negative freie Energie, praktisch irreversible Reaktionen vor. Diese werden durch andere Enzyme katalysiert, damit sie unabhängig reguliert werden können. Es sind dies: Glucose zu Glucose-6-P; Fructose-6-P zu Fructose 1,6-bisphosphat und Phosphoeneolpyruvat zu Pyruvat.
Zu Kapitel 6: Lipide
• Adipozyten: Fettspeicherzellen
• Triglyceride: Derivate von Glycerin ( dreiwertiger Alkohol ). Als Speicherfette verwendet. Alle drei OH-Gruppen des Glycerins sind mit Fettsäuren verestert. Verbindung ist extrem hydrophob.
• Fettsäuren: Das sind Carboxylsäurederivate von Kohlenwasserstoffen.
• Gesättigte Fettsäuren: ohne C-C Doppelbindung
• Ungesättigte Fettsäuren: Mit mindestens einer C-C Doppelbindung
• Nomenklatur der Fettsäuren: Ihr Name leitet sich vom dazugehörenden Kohlenwasserstoff ab
• Biologisch wichtige Fettsäuren: vor allem Fettsäuren mit 14 – 20 C-Atomen. Biologische Fettsäuren sind meist geradzahlig ( da Fette grundsätzlich in C2-Gruppen auf- ung abgebaut werden ) und unverzweigt. NUR die Membranlipide der Archaebakterien sind verzweigt!
• Essigsäure ( Ethansäure ): gesättigt, C2H4O2; Endprodukt im bakteriellen Kohlenhydratabbau; als Acetyl CoA im Intermediärstoffwechsel
• Propionsäure ( Propansäure ): gesättigt, C3H6O2; Endprodukt im bak. Kohlenhydratabbau sowie beim Abbau ungeradzahliger Fettsäuren; als Proionyl-CoA im Intermediärstoffwechsel
• N-Buttersäure ( Butansäure ): gesättigt, C4H8O2; in Fetten wie z.B. Butter
• Isovaleriansäure ( Isopentansäure ): gesättigt, C5H10O2; kommt baim Abbau von verzweigten AS als Intermediat Isovaleryl-CoA vor
• Myristinsäure (Tetradecansäure):gesättigt,C14H28O2;Anker für Membranproteine
• Palmitinsäure ( Hexadecansäure ): gesättigt, C16H32O2; ein Bestandteil tierischer sowie pflanzlicher Lipide
• Sterainsäure ( Octadecansäure ): gesättigt, C18H36O2; ein Bestandteil tierischer und pflanzlicher Lipide
• Lignocerinsäure ( Tetracosansäure ): gesättigte, C24H48O2; Bestandteil der Cerebroside und Sphingomyeline
• Crotonsäure ( trans-Butensäure ): einfach ungesättigt, C4H6O2 ; kommt beim Fettsäureabbau als Metabolit Crotonyl-CoA vor
• Palmitoleinsäure ( cis-delta9-Hexadecensäure ): einfach ungesättigt, C16H30O2; In Milchfett und Depotfett, Bestandteil von Pflanzenölen
• Ölsäure ( cis-delta9-Octadecensäure ): einfach ungesättigt, C18H34O2; Hauptbestandteil aller Fette und Öle. Derivat von Octadecan. Eine Doppelbindung nach dem C-Atom 9 in cis-Stellung
• Elaidinsäure ( trans-delta9-Octadecensäure ): wie Ölsäure, nur in trans-Stellung
• Nervonsäure ( cis-delta15-Tetracosensäure ): einfach ungesättigt, C24H46O2; In Cerebrosiden
• Linolsäure a ( delta9,12-Octadecadiensäure ): zweifach ungesättigt, C18H32O2; kommt in Pflanzenölen und in Depotfetten vor. Essentielle Fettsäure!!!
• Linolensäure ( delta9,12,15 Octadecatriensäure ): dreifach ungesättigt, C18H30O2; Bestandteil von Fischölen. Essentielle Fettsäure!!!
• Arachidonsäure ( delta5,8,11,14-Eicosatetraensäure ): vierfach ungesättigt, C20H32O2; sehr wichtig als Signalüberträgerstoff, kann nur aus Linol- und Linolensäure hergestellt werden!! Bestandteil von Fischölen und von vielen Phosphoglyceride
• Fettsäuresynthese: erflogt bei Tieren im Cytoplasma, bei Pflanzen im Stroma der Chloroplasten. Mehrteilige Synthesereaktion, wird von einem Multienzymkomplex, der Fettsäuresynthetase, durchgeführt. Pro Umlauf kommt es zu einer Verlängerung um 2 C-Atome. Doppelbindungen werden im Nachhinein von Desaturasen eingefügt.
• Reduktionsäquivalente bei Fettsäuresynthese: NADP
• Fettsäuresynthetase: Multienzymkomplex in der Fettsäuresynthese
• Desaturasen: Enzyme zur nachträglichen Einsetzung von Doppelbindungen in Fettsäuren
• Zwischenprodukte der Fettsäuresynthese: in der ersten Runde kommt es zu folgenden Zwischenprodukten: Acetyl-ACP + Malonyl-ACP kondensiert zu Acetacetyl-ACP wird reduziert zu D-3-Hydroxybutyryl-ACP wird dehydratisiert zu Crotonoyl-ACP wird reduziert zu Butyryl-ACP
• Enzymabfolge der Fettsäuresynthese: Die enzymatischen Reaktionen werden von der Fettsäuresynthetase, einem Multienzymkomplex, durchgeführt, welcher in drei Domänen gegliedert ist: Domäne 1: Acetyl-Transferase, Malonyl-Transferase, β-Ketoacyl-Synthase. Domäne 2: Acyl-Carrier-Protein, β-Ketoacyl-Reduktase, Dehydratase, Enoyl-Reduktase. Domäne 3: Thioesterase
• β-Oxidation: Fettsäureabbau, findet bei Tieren in der Mitochondrienmatrix, bei Pflanzen inPeroxisomen statt. Pro Umlauf Abspaltung von 2 C-Atomen. Läuft völlig anders ab als Fettsäuresynthese. Enzyme sind unabhängig voneinander. Insgesamt kommt es zu 4 Teilreaktionen. Die entstehenden Acetylgruppen werden meist als AcetylCoA in den Citratzyklus eingeschleust. Intermediate werden an CoA gebunden, nicht an ACP
• Zwischenprodukte der β-Oxidation: AcylCoA; Delta2-trans-Enoyl-CoA; L-3-Hydroxyacyl-CoA; 3-Ketoacyl-CoA; AcetylCoA; AcylCoA als Endprodukt.
• Enzymabfolge der β-Oxidation: Acyl-CoA-Dehydrogenase; Enoyl-CoA-Hydratase; L-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase; 3-Ketothiolase.
• Reduktionsäquivalente bei β-Oxidation: NAD und FAD2
• PropionylCoA: entsteht im letzten Schritt des Abbau von ungeradzahligen Fettsäuren
• Detergentien: kleine amphiphile Substanzen, welche die auf hydrophoben Wechselwirkungen basierenden Lipidstrukturen auflösen können.
• Glycerinphosphatide: häufigstes Membranlipid; Glycerin mit zwei angehängten Fettsäuren, am dritte C-Atom eine Phosphorsäure verestert ( Kopfgruppe ). Diese Phosphorsäure trägt normalerweise eine stickstoffhaltige Gruppe oder einen Zucker.
• Übliche Kopfgruppen: Die häufigste: Cholin ( Lecitin ); weiters Serin, Ethanolamin, myo-Inositol 4,5-bisphosphat, Glycerol.
• Kopfgruppe bei Bakterien: Phosphatidyl-Glycerol
• Sphingolipide: Zweite große Gruppe der Membranlipide; eine Fettsäure durch den Aminalkohol Sphingosin ersetzt. Am dritten C-Atom wieder eine Kopfgruppe.
• Die wichtigsten Sphingolipide: Ceramide mit Kopfgruppe H; Sphingomyelin mit Kopfgruppe Phosphocholin ( eigentl. auch ein Phospholipid! ); Glucosylcerebrosid mit KG Glucose; Lactosylceramid mit KG Di-, Tri- oder Tetrasaccharid; Gangliosid GM2 mit KG komplexes Oligosaccharid.
• Cholesterin: Dritter Membranlipid-Typ; wird in der Leber und in geringen Dosen in Darm und Haut synthetisiert; ein Steroid mit 4 aromatischen Ringen und 27 C-Atomen; eine OH-Gruppe als einzigen hydrophilen Anteil; wird in komplexen Syntheseweg aus AcetylCoA aufgebaut; ist Ausgangspunkt für die Synthese von Steroidhormonen und einiger anderer Isoprenoide; normalerweise kein weiterer Metabolismus; 50% unseres Cholesterin kommen ( bei normaler Kost ) aus Eigensynthese; wird unverändert oder nach Umwandlung in Gallensäure über die Galle abgegeben; Der Phasenwechsel bei tiefen Temperaturen zur Erstarrung der Lipidmembran ( Tod! ) wird durch Cholesterin verhindert.
• Isopren: eine biologisch nicht vorkommende Verbindung
• Isoprenoide: formal von Isopren abgeleitete Verbindungen.
• Beispiele für Isoprenoide: Cholesterin, Steroidhormone, Carotinoide (rote Farbstoffe), Vitamin A ( Retinalvorstufe ), Retinal (Sehfarbstoff), Vitamin D (zur Knochenbildung), Vitamin E ( Antioxidans ),Vitamin K (Cofaktor bei Blutgerinnung), Ubiquinon ( Coenzym Q, Elektronenüberträger in Atmungskette ).
• Eicosanoide: Derivate der Arachidonsäure.
• Phospholipase A2: Spaltet Arachidonsäure aus Membranlipiden ab
• Prostaglanide: greifen in Signalwege ein, bewirken Kontraktion glatter Muskulatur, regulieren Schlaf/wach-Zyklus, verursachen Entzündungen/ Schmerz
• Thromboxane: Bewirken Blutgerinnung und Entzündungen.
• NSAIDs: z.B. Aspirin, Paracetamol; hemmen Cyclooxygenase
• Leukotriene: bewirken akute Hyperreaktion der Lunge; Effektoren bei Asthma und Anaphylaxie
Zu Kapitel 7: Nukleotide und Nukleinsäuren
• Genetischer Code: Abfolge von Basen in der DNA. Für alle Lebewesen gleich, daher ein starkes Argument für eine monophyletische Entstehung des Lebens.
• Ausnahmen: Mitochondrien, Trypanosomen
• Trypanosomen: einzellige Parasiten, erregen Schlafkrankheit und Chaga´s Disease
• Molekularbiologisches Dogma: DNA makes RNA makes Protein. Manche Viren machen da eine Ausnahme und verwenden RNA als Erbmaterial
• Replikation: DNA-Verdoppelung
• Transkription: RNA-Synthese an der DNA-Matritze
• Translation: Proteinsynthese an der RNA-Matritze
• Nukleosid: Base und Desoxyribose
• Nukleotid: Base und Desoxyribose und Phosphosrsäure
• Leading strand: Strang, an dem die Synthese durchläuft und dadurch schneller ist
• Lagging Strand: Strang, an dem die Synthese in Stücken zu etwa 1000 Basenpaaren erfolgt, den „Okazaki-Fragmenten“. Diese Fragmente werden später durch Ligasen verbunden. Die Synthese läuft hier entsprechend langsamer.
• Telomere: freie Anden an Chromosomen aus nicht codierender, hochrepetitiver DNA. Diese verkürzen sich mit jeder Zellteilung. Dadurch wird die Lebensdauer eines Individuums auf die mögliche Anzahl von DNA-Replikationen begrenzt.
• Telomerase: Ein Enzym, welches eine RNA als Matritze mitbringt und somit die Telomere wieder verlängern kann. Kommt allerdings in normalen Körperzellen nicht vor, sondern nur in Keimbahnzellen oder bestimmten Tumoren.
• Cytostatika: hemmen die DNa-Replikation. In der Krebstherapie
• Alkylatien und Interkalatoren: Modifizieren DNA so, dass Replikation und Transkription behindert werden. In der Krebstherapie
• Antimetabolite: hemmen die Produktion von DNA-Vorstufen, welche von schnell wachsenden Zellen in höherer Anzahl benötigt werden. In der Krebstherapie.
• Ainleitung der Apoptose: In der Krebstherapie
• Apoptose: programmierter Zelltod
• Adenosin, Guanin, Cytosin und Thymin: die vier Basen der DNA.
• Uracil: ersetzt Thymin in der RNA
• Uracil und Ribose: Werden in der RNA verwendet, weil die Synthese von Thymin aus Uracil viel Energie kostet und dieser aufwand in RNA unnötig ist, und weil Ribose aus dem normalen Stoffwechsel sowieso anfällt und nicht extra, wie Desoxyribose, synthetisiert werden muss.
• Glucosamin-6-Phosphat Repression: in B. subtilis; bindet Produkt an 75b Sequenz der mRNA, was eine 1000fach verstärkte Selbstspaltung der mRNA durch Ribozym auslöst. In diesem Fall fungiert die RNA als ENZYM.
Zu Kapitel 8: Proteinbiosynthese
• Template strand: auch antisense oder - (minus) strand: der Strang der DNA, der als Matritze der RNA-Synthese dient.
• Coding strand: auch kodierender-, sense oder + (plus) strand: Der Strang, dessen Sequenz mit der RNA übereinstimmt
• RNA-Polymerasen: Enzyme zur Synthese von RNA; benötigen, im Gegensatz zu DNA-Polymerasen, keinen Primer; ebenso haben RNA-Polymerasen keine „proofreading“ 3´- 5´Exonuklease Aktivität, also keine enzymatische Aktivität, wodurch alle 105 Nukleotide ein Fehler auftritt. Bakteien haben eine RNA-Polymerase, Eukaryoten haben drei: für rRna, hnRNA und für tRNA
• Promotor: ein DNA-Abschnitt mit Bindungsstellen für die Transkriptionsmaschinerie. Diese regulieren die Transkription.
• Initiation der Transkription: passiert am Promotor, welcher die Initiation an dieser bestimmten Stelle erlaubt. RNA-Synthese beginnt weiter 5´als die codierende Sequenz des eigentlichen Gens beginnt.
• Enhancer: Transkriptionsfördernder DNA-Bereich.
• Suppressor: Transkriptionsunterdrückender DNA-Bereich.
• Housekeeping-Gene: können ziemlich gleichmäßig transkribiert werden, weil auf konstantem Niveau benötigt. Bsp.: Aktin, GAPDH
• Promotorelemente:
- • TATA-Box: ca. 10bp aufwärts vom Transkriptionsstart liegende konservierte Region mit Konsensus TATAAT ( nicht immer )
- • TTGACA: konservierte Region ca. 35bp aufwärts ( nicht immer )
- • UP-Box: liegt bei hoch exprimierten Genen noch weiter aufwärts; eine AT-reiche Sequenz
• Promotorstärke: bestimmt durch Sequenz und Position der Promotorelemente
• „dichter“ Promotor: Ein Promotor, der nur in stimulierten Zustand Transkriptionsaktivität zeigt!
• Transkriptionsfaktoren: werden bei eukaryotischen RNA-Polymerasen benötigt, um an Promotoren zu binden. Bakterielle benötigen diese nicht!
• RNA Polymerase II Holoenzym: ein Komplex aus Pol II und den assoziierten Transkriptionsfaktoren. Ebenfalls mit dem Holoenzym interagieren Transkriptionsaktivatoren- u. Suppressoren, diese binden aber an entfernte DNA-Sites.
• Elongation: Pol II am C-Terminus wird Serin/Trionin-phosphoryliert. Die Phosphorylierung des dort liegende repetitive Heptapeptid YSPTSPS bewirkt die Trennung von Pol II von der Initiationsstelle. Auch dissoziieren die meisten Transkriptionsfaktoren am Beginn der Elongation ab.
• Termination: dessen Stelle wird durch palindrome Sequenzen definiert. Dort können Terminationsfaktoren binden.
• Cap: Kopfgruppe; wird bei RNA-Modifikation an 5´-Nukleotid 7-Methyl-GTP angehängt. Dadurch wird 5´-Ende vor Abbau geschützt.
• S-Adenosyl-Methionin: übertägt häufig Methylgruppen an auf 7-Methyl-GTP fogende Nukleotide. Bewirkt auch Transport der reifen RNA aus dem Kern ins Cytoplasma.
• 7-Methyl-GTP: wird auch zur RNA-Lokalisierung im Ribosom benötigt
• Spicing: herausschneiden nicht codierender Sequenzen ( Introns ). Dafür verantwortlich sind snRNPs
• RNA-Transkript-Modifizierung: Anheften von Cap am 5´-Ende; Verkürzung des 3´-endes und anheften eines poly-A-Tails; Splicing; dadurch entsteht aus hnRNA eine mRNA ( messengerRNA )
• Introns: Nicht kodierende Sequenzen welche aus dem primären Transkript entfernt werden müssen
• Exons: codierende Sequenzen
• Polyadenylatpolymerase: bindet am Polyadenylierungssignal am verkürzten 3´-Ende und hängt den Poly-A-Tail an.
• Poly-A-Tail: schützt 3´-Ende vor Exonukleasen und definiert das Alter einer RNA.
• AUG: Methionin-Codon; das Start-Codon. Markiert den Translationsstart.
• Shine-Dalgarno-Sequenz: nur bei Bakterien; eine etwa 10bp lange, Purin-reiche Sequenz 5´vom Start-Codon. Definiert folgendes AUG als Start-Codon. Bei Eukaryoten wird einfach das erste AUG von 5´als Start-Codon verwendet.
• tRNA: verantwortlich für die Übersetzung eines DNA-Codes in eine AS-Sequenz.
• Anticodon: auf tRNA, paart mit passendem Codon der mRNA
• Wobble: wenn die dritte Position zum Teil keine strenge Basenpaarung mehr hat und dadurch mehrere Codons vom gleichen Anticodon erkannt werden können. Dies ist wahrscheinlich ein evolutionäres Relikt.
• Pseudouridin ψ, Inosin I, Ribothymidin T, 1-Methylguanosin m1G: seltene in der tRNA enthaltene Nukleotide, welche durch Modifikation entstehen.
• Ribosomem: die Orte der Proteinbiosanthese ( Translation ). Sie besteht aus rRNA und Proteinen. Im Cytoplasma liegen 80S Ribosomen vor, in Bakterien, Mitochondrien und Chloroplasten liegen 70S Ribosomen vor ( eine Stütze der Endosymbiontentheorie ). Das Ribosom hat drei Bindungsstellen: Die A oder Aminoacyl-Site, die P oder Peptidyl-Site und die E oder Exit-Site.
• Translation: beginnt bei Bakterien immer mit fMet ( N-Formylmethionin ), bei Eukaryoten immer mit Met. In beiden Fällen wird spezifische tRNA verwendet.
• Spezifische Initiations-, Elongations- und Releasefaktoren: Diese beenden die Translation, spalten das Ribosom und setzen das neue Peptid frei.
• Translokation: Transport der mRNA vom Zellkern ins Cytoplasma.
• Transformation: gentechnischer Schnitt: neue DNA in Wirtszelle eingebracht.
• Transfektion: DNA in Bakterien bringen.
Zu Kapitel 9: Bioenergetik
• 1.Gesetz der Thermodynamik: Die Summe der Energie im Universum ist konstant.
• 2.Gesetz der Thermodynamik: Die Entropie nimmt zu.
• Gibb´sche freie Energie: Die potenziell nutzbar freie Energie
• Exergonische Reaktion: Wenn ein System während einer Reaktion freie Energie verliert. Wärme wird freigesetzt. Reaktion läuft freiwillig ab.
• Endergonische Reaktion: Wenn ein System während einer Reaktion freie Energie erhöht. Wärme muss zugeführt werden, um Reaktion in Gang zu bringen
• Massendefekt: Wenn bei einer Reaktion die Produkte leichter sind als die Edukte, zum Beispiel Kernfusion in der Sonne: 4H zu He! Die fehlende Masse wird in äquivalente Energie überführt ( E = m x c² ). Die Energie wird in Form elektromagnetischer Strahlung freigesetzt.
• Der Calvin- Zyklus: Fixiert CO2 aus der Luft und wandelt es zu Glycerinaldehyd-3-phosphat um. Dieses kann zu Glucose umgewandelt werden. Die drei Schritte:
- • Der erst Schritt: Die Fixierung von CO2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat unter Bildung von 2 Molekülen 3-Phosphoglycerat.
- • Der zweite Schritt: Die Reduktion von 3-Phosphoglycerat zu Hexosen
- • Der dritte Schritt: Die Regeneration des Ribulose-1,5-bisphosphats, damit weiteres CO2 fixiert werden kann.
• Die vollständige Stöchiometrie des Calvin-Zyklus: Ribulose-1,5-bisphosphat bindet 3 CO2; es entsteht 3-Phosphoglycerat; sechs ATP zu sechs ADP; es entsteht 1,3-Bisphosphoglycerat; 6 NADPH zu 6 NADP+ und 6 Pi; GAP entsteht; ein DHAP wird abgegeben; ein GAP und ein DHAP bilden Fructose-1,6-bisphosphat; H2O zugefügt, Pi abgegeben, es entsteht Fructose-6-phosphat; +GAP ergibt Xylulose-5-phosphat und Erythrose-4-Phosphat; DHAP + Erythrose-4-Phosphat bildet Sedoheptulose-1,7-bisphosphat; H2O zugefügt, Pi abgegeben, es entsteht Sedoheptulose-7-phosphat; GAP + Sedoheptulose-7-phosphat bildet Xylulose-5-phosphat und Ribose-5-Phosphat; beide im Zyklus entstandenen Xylulose-5-phosphat und Ribose-5-Phosphat bilden Ribulose-5-Phosphat; drei ATP zu drei ADP; Ribulose-1,5-bisphosphat. Kreislauf geschlossen.
• Citratzyklus: aktivierte Acetylgruppen, also AcetylCoA wird in 2 CO2 zerlegt.
• Der Ablauf des Citratzyklus: Citrat ( Citrat Synthase ); cis-Aconitat ( Aconitase ); Isocitrat ( Aconitase ); α-Ketoglutarat ( Isocitrat Dehydrogenase ); SuccinylCoA (α-Ketoglutarat Dehydrogenasekomplex); Succinate ( SuccinylCoA Synthetase ); Fumarat ( Succinat Dehydrogenase ); Malat ( Fumarase ); Oxalacetat ( Malat Dehydrogenase )
• Nettogewinn des Citratzyklus: 3 NADH + H+, 1 FADH2, 1 GTP, CO2 wird ausgeatmet
• Atmungskette: hier werden Reduktionsäquivalente benutzt, um mit dem Luftsauerstoff Wasser zu erzeugen. Dabei entsteht ein Protonengradient, der zur Gewinnung von ATP genutzt werden kann.
• Komponenten der Atmungskette: Pyruvat; 2-Oxoglutarat; 3-Hydroxybutyrat; 3-HydroxyacylCoA; Malat; Isocitrat; AcylCoA; α-Glycerophosphat; Dihydroorotat; Cholin; Succinat; Fumarat; Cytochrom.
• Enzyme der Atmungskette: NADH-Dehydrogenase; Succinat-Dehydrogenase; Ubichinol-cytochrom-c-reduktase; Cytochrom-c-Oxidase; h+-transp. ATP-Synthase.
• Sauerstoffmangel: hemmt die Atmungskette
• Rotenon: ein Insektizid, es hemmt den Komplex 1 der Atmungskette
• Antimycin: hemmt die Cytochrom c-Reduktase
• Cyanid: hemmt die Cytochrom c-Oxidase
• Kohlenmonoxid: Cytochrom c-Oxidase
• Ertrag des vollständigen Abbau eines Moleküls Glucose: 38 ATP ( 40% )
Zu Kapitel 10: Primärstoffwechsel
• Metabolismus: gesamter Stoffwechsel, findet permanent auch im Ruhezustand statt.
• Anabolismus: Aufbau biologischer Moleküle
• Katabolismus: Abbau biologischer Moleküle
• Nukleotidzucker: aktivierter Zucker
• Glycogenin: ein Protein, welches sich über interne Glycosyltransferaseaktivitätselber glycosylieren kann
• Glycogensynthese: hier werden höhere Zucker über Nukeotidzucker synthetisiert. Die Synthese startet an einem schon vorhandenen Starterglycogen, oder aber auch an dem Protein Glycogenin.
• Verlauf der Glycogensynthese: Aus Glucose-1-phosphat und UTP wird mit Glucose-1-phosphat-UTP-transferase UDP-Glucose gewonnen. Die UDP-Glucose wird nun durch Abspaltung des UDP und mit der Glykogensynthase mit dem Starterglycogen verbunden. So wird das Glycogen um einen Ring verlängert.
• UDP-Glycogen: wird nur bei Eukaryoten verwendet. Für die Zellulosesynthese verwenden Pflanzen Glucose-6-phosphat. Bakterien verwenden zur Glycogensynthese sowie Pflanzen zur Stärkesynthese ADP-Glucose.
• Glycerin in der Glycolyse: Der Träger der Fettsäuren in speicherfetten wird in die Glycolyse eingeschleust. Hierbei wird aus Triacylglycerin mit Hilfe von 3 H2O und einer Lipase Glycerin hergestellt. Durch Verbindung mit Fettsäuren kommt es zu Speicherfetten. In einem anderen Weg wird Glycerin mit einer Glycerinkinase unter Aufwand von einem ATP zu einem L-Glycerol-3-phosphat umgebaut, welches wiederum von einer Glycerolphosphatdehydrogenase zu Dihydroxyacetonphosphat umgebaut wird.
• Die sechs Synthesefamilien der Aminosäuresynthese:
- • Die erste Familie: Aus Oxalacetat wird Aspartat synthetisiert, daraus wird Asparaginsäure, Methionin, Threonin und Lysin gewonnen. Threonin kann zu Isoleucin weitersynthetisiert werden.
- • Die zweite Familie: aus Pyruvat werden Alanin, Valin und Leucin synthetisiert.
- • Die dritte Familie: Aus Ribose-5-phosphat wird Histidin synthetisiert.
- • Die vierte Familie: Aus Phosphoenolpyruvat + Erythrose-4-phosphat werden die aromatischen AS Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan gebildet. Tyrosin kann auch aus Phenylalanin synthetisiert werden.
- • Die fünfte Familie: aus α-Ketoglutarat wird Glutamat gebildet. Aus diesem kann man weiters Glutamin, Prolin und Arginin synthetisieren.
- • Die sechste Familie: aus 3-Phosphoglycerat bekommt man Serin, welches zu Cystein und Glycin weitersynthetisiert werden kann.
• Aminosäureabbau: Dazu werden die AS in den Citratzyklus eingeschleust. AS die in Glucose überführt werden können nennt man glucogen, die anderen nennt man ketogen. Manche können auch beides sein.
• Wo werden welche AS in den Citratzyklus eingeschleust? Leucin, Lysin, Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin können über AcetoacetylCoA über AcetylCoA nach dem Oxalacetat eingeschleust werden. Isoleucin, Leucin und Tryptophan können ebenfalls beim AcetylCoA eingeschleust werden. Alanin, Cystein, Glycin, Serin, Threonin und Tryptophan können als Pyruvat entweder beim Oxalacetat oder beim AcetylCoA eingeschleust werden. Arginin, Glutamat, Glutaminsäure, Histidin und Prolin können beim α-Ketoglutarat eingeschleust werden. Isoleucin, Methionin, threonin, Valin können beim SuccinylCoA eingeschleust werden. Aspartat, Phenylalanin, Tyrosin können beim Fumarat eingeschleust werden. Asparaginsäure und Aspartat können beim Oxalacetat eingeschleust werden.
• Harnstoffzyklus: Ammoniumionen und Ammoniak stehen bei den Aminogruppen der abgebauten AS im Gleichgewicht. Da Ammoniak giftig ist, muss er in eine ungiftige Transportform umgewandelt werden. Dies geschieht im Harnstoffzyklus. Dieser ist auf Cytoplasma und Mitochondrienmatrix verteilt. Bei Säugern ist der Ausscheidungsstoff Harnstoff.
• Der Weg: Arginin, daz H2O, Urea abgespalten, Ornithin entstanden, Carbamoylphosphat eingeschleust, Citrulline entstanden, Aspartat aingeschleust, Argininosuccinat entstanden, Fumarat abgespalten, Arginin entstanden, Kreislauf geschlossen.
• Purinstoffwechsel: Purin wird zu Harnsäure abgebaut, welche ausgeschieden wird. Dies geschieht in einer vielstufigen Totalsynthese.
• Pyrimidinstoffwechsel: aufgebaut wird der Pyrimidinring aus Aspartat und Carbamylphosphat. Abgebaut wird er zu Acetat und Propionat.
